Todo lo que sigue trata de Péptido. Mantenemos un lenguaje claro, nos apoyamos en la literatura y separamos lo bien documentado de lo que sigue abierto.
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Zona de unión para metales (sitio M). Núcleo o core del pocket (Q pocket). Parte hidrofóbica del pocket(H pocket). Región periférica o Lid.(L region) El sito M está en el fondo del receptáculo de unión o "binding pocket" y contiene dos sitios de unión para metales divalentes. Los iones metálicos que se pueden unir a ese sitio son el zinc o el magnesio. El sitio de unión del zinc tiene dos residuos de histidina y dos de aspartato que están conservados en todas las PDEs estudiadas hasta la fecha. Las zonas N-terminal de las PDEs son ampliamente divergentes y contienen secuencias específicas que están asociadas con las propiedades reguladoras, diferentes entre las PDEs. Para la PDE3 estas secuencias específicas son los dominios hidrofóbicos asociados a la membrana y los sitios de fosforilación de la proteína quinasa A.
Fuentes: es.wikipedia.org
== Afinidad por el sustrato == Cuando se purificó la PDE3, ésta se describió como una enzima que hidrolizaba tanto GMPc como AMPc con valores de Km entre 0,1 – 0,8 µM. No obstante, la Vmax para la hidrólisis del AMPc es de 4 a 10 veces mayor que la Vmax para la hidrólisis de GMPc. Cuando se identificaron otras PDEs diferentes por primera vez, se aislaron dos tipos con gran afinidad para el AMPc, (PDE3 y PDE4). La PDE3 muestra gran afinidad por los dos substratos mencionados, mientras que PDE4 solo tiene alta afinidad para el AMPc. Por esa razón el PDE3 se llamó "PDE inhibida por GMPc" para distinguirla de la PDE4. El mecanismo molecular propuesto para la especificidad del nucleótido cíclico de la PDE es el interruptor de la glutamina. En las PDEs en las que se ha podido resolver su estructura parece que existe un residuo invariante de glutamina que establece la unión del anillo de purina al sitio activo (binding pocket). El grupo g-amino del residuo de glutamina puede adoptar alternativamente dos orientaciones diferentes:
Fuentes: es.wikipedia.org
La red de enlaces de hidrógeno es responsable de la unión con la guanina - selectividad por GMPc. La red de enlaces de hidrógeno es responsable de la unión con la adenina - selectividad por AMPc. En las PDE que pueden hidrolizar tanto GMPc como AMPc (PDE3s) las glutaminas pueden rotar libremente y por ello conmutan entre ambas orientaciones.
Fuentes: es.wikipedia.org
== Isozimas de la PDE3 == La familia de las PDE3 en los mamíferos consta de dos isozimas, PDE3A y PDE3B. Las isozimas de la PDE3 son estructuralmente similares, conteniendo un dominio N-terminal importante para la localización celular y un dominio final C-terminal. El dominio catalítico difiere en las isozimas de la PDE3 y las regiones N-terminales de las isozimas son bastante divergentes. La PDE3A y la PDE3B tienen propiedades farmacológicas y cinéticas sorprendentemente similares pero se distinguen en sus perfiles de expresión así como en su afinidad por el GMPc.
Fuentes: es.wikipedia.org
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La investigación sobre Péptido se apoya sobre todo en estudios de laboratorio y en modelos animales; los datos clínicos varían según la sustancia. Reflejamos el estado de la literatura.
Lo decisivo son la pureza y la analítica (HPLC, espectrometría de masas), una reconstitución correcta y un almacenamiento adecuado.%!(EXTRA string=Péptido)
No todos los mecanismos están demostrados y un estudio aislado no es evidencia global. Esta página señala las preguntas abiertas en lugar de darlas por resueltas.%!(EXTRA string=Péptido)